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Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica (Figura de la derecha). La actividad expresa la cantidad de sustrato convertido por unidad de tiempo, teniendo en cuenta el volumen de reacción. En el Sistema Internacional de Unidades la unidad para la actividad catalítica es el katal (kat), pero es una unidad demasiado grande y suele usarse la unidad de actividad . Metabolismo y enzimas 1. METABOLISMO Y ENZIMAS Tema 12 2. Introducción Reacción metabólica Cualquier reacción que tenga lugar entre las biomoléculas presentes en un organismo Metabolismo Conjunto de procesos químicos que se producen en la célula catalizados por enzimas y que tienen como objetivo la obtención de.

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Así, en la reacción:. La velocidad de hidrólisis de la sacarosa es, en todo momento, proporcional a la concentración de sacarosa. Se dice que ésta es una reacción de primer orden. Una reacción de segundo orden es aquella en la que la velocidad de formación del producto depende.

PREGUNTAS DE EXÁMENES DE SELECTIVIDAD DE BIOLOGÍA. Tema 2: Proteínas y Ácidos nucléicos

Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima.

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  • La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.

    En , Leonor Michaelis foto de la izquierda y Maud Menten foto de la derecha desarrollaron esta teoría y propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de los enzimas. Se puede distinguir entre enzima libre E y enzima unido al sustrato ES , de forma que la concentración total de enzima , [E T ], que es constante a lo largo de la reacción es:. Por lo tanto, en el estado estacionario, la velocidad de formación del producto es:.

    Vamos a considerar dos casos extremos:.

    Hay enzimas que no obedecen la ecuación de Michaelis-Menten. Se dice que su cinética no es Michaeliana.

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    En la cinética sigmoidea , pequeñas variaciones en la [S] en una zona crítica cercana a la K M se traduce en grandes variaciones en la velocidad de reacción.

    Esta representación doble recíproca recibe el nombre de representación de Lineweaver-Burk Figura de la derecha. Es una recta en la cual:. Esta unidad se llama katal kat. Expresión diferencial de la velocidad.

    Ecuación integrada de la velocidad. Representación que da lugar a una recta. Signo de la pendiente. Significado de la pendiente. Significado de la ordenada en el origen.

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    Al seguir la velocidad de aparición de producto o de desaparición del sustrato en función del tiempo se obtiene la llamada curva de avance de la reacción , o simplemente, la cinética de la reacción. A medida que la reacción transcurre, la velocidad de acumulación del producto va disminuyendo porque se va consumiendo el sustrato de la reacción Figura de la derech a. Para evitar esta complicación se procede a medir la velocidad inicial de la reacción v 0.

    La velocidad inicial de la reacción es igual a la pendiente de la curva de avance a tiempo cero Figura de la derecha.

    De esta forma se simplifican enormemente las ecuaciones de velocidad. Cuando [S] 0 es pequeña , la velocidad inicial es directamente proporcional a la concentración de sustrato, y por tanto, la reacción es de primer orden.

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  • A altas [S] 0 , el enzima se encuentra saturada por el sustrato, y la velocidad ya no depende de [S] 0. En este esquema, k 1 , k 2 y k 3 son las constantes cinéticas individuales de cada proceso y también reciben el nombre de constantes microscópicas de velocidad. La velocidad de reacción es independiente de la concentración del sustrato, y por tanto, la reacción es un proceso cinético de orden cero.

    El valor de K M da idea de la afinidad del enzima por el sustrato : A menor K M , mayor afinidad del enzima por el sustrato, y a mayor K M , menor afinidad. Así, si K M es grande, el complejo ES es inestable pues predomina la tendencia a destruirlo poca afinidad hacia el sustrato , y si K M es pequeña, el complejo ES es estable, ya que predomina la tendencia a formarlo gran afinidad hacia el sustrato.

    Los valores de K M de muchos enzimas son próximos a los de la concentración fisiológica de sus sustratos , de forma que pequeñas variaciones en la [S] pueden suponer grandes cambios en la velocidad de toda una ruta metabólica.